Põhiline > Köögiviljad

Ensüümid

Ensüümid on eritüüpi valke, mis oma olemuselt mängivad erinevate keemiliste protsesside katalüsaatorite rolli.

Seda mõistet kuuletakse pidevalt, kuid mitte igaüks ei saa aru, milline on ensüüm või ensüüm, milliseid funktsioone see aine toimib, samuti seda, kuidas ensüümid ensüümidest erinevad ja kas need erinevad üldse. Kõik see nüüd ja teada saada.

Ilma nende aineteta ei saanud inimesed toiduaineid seedida. Ja esimest korda kasutas inimkond igapäevaelus ensüümide kasutamist rohkem kui 5 tuhat aastat tagasi, kui meie esivanemad õppisid loomade maodelt piima „toidudesse” salvestama. Sellistes tingimustes muutus juustu mõjul piim juustuks. Ja see on vaid üks näide sellest, kuidas ensüüm toimib katalüsaatorina, mis kiirendab bioloogilisi protsesse. Tänapäeval on ensüümid tööstuses hädavajalikud, need on olulised suhkru, margariini, jogurti, õlle, naha, tekstiili, alkoholi ja isegi betooni tootmiseks. Need kasulikud ained on olemas ka detergentides ja pesupulbrites - need aitavad eemaldada plekke madalatel temperatuuridel.

Avastamise ajalugu

Ensüüm tõlgitakse kreekakeelsest sõnast "sourdough". Ja selle aine avastamine inimkonna poolt on tingitud 16. sajandil elanud hollandlast Jan Baptista Van Helmontist. Ühel ajal oli ta väga huvitatud alkohoolsest kääritamisest ja uurimise käigus leidis ta tundmatu aine, mis kiirendab seda protsessi. Hollandlane nimetas seda fermentumiks, mis tähendab "käärimist". Siis, peaaegu kolm sajandit hiljem, jõudis prantslane Louis Pasteur, kes jälgis ka käärimisprotsesse, järelduse, et ensüümid ei ole midagi muud kui elusrakkude ained. Mõne aja pärast kaevandas Saksa Edward Buchner ensüümi pärmist ja otsustas, et see aine ei ole elusorganism. Ta andis talle ka oma nime - "zimaza". Paar aastat hiljem soovitas teine ​​saksa Willy Kühne, et kõik valgu katalüsaatorid jagatakse kahte rühma: ensüümid ja ensüümid. Veelgi enam, ta tegi ettepaneku kutsuda teist terminit „hapu”, mille tegevus levib väljaspool elusorganisme. Ainult 1897 lõpetas kõik teaduslikud vaidlused: otsustati kasutada mõlemaid termineid (ensüüm ja ensüüm) absoluutsete sünonüümidena.

Struktuur: tuhandete aminohapete ahel

Kõik ensüümid on valgud, kuid mitte kõik valgud on ensüümid. Nagu teised valgud, on ensüümid valmistatud aminohapetest. Ja see, mis on huvitav, võtab iga ensüümi loomine stringist pärinevate pärlite sarnaseks saja kuni ühe miljoni aminohappe. Aga see lõng ei ole kunagi isegi - tavaliselt kaarjad sadu kordi. Seega luuakse iga ensüümi jaoks kolmemõõtmeline unikaalne struktuur. Vahepeal on ensüümimolekul suhteliselt suureks vormiks ja ainult väike osa selle struktuurist, nn aktiivne keskus, osaleb biokeemilistes reaktsioonides.

Iga aminohape on seotud teise spetsiifilise keemilise sideme tüübiga ja igal ensüümil on oma unikaalne aminohappejärjestus. Enamik neist moodustab umbes 20 tüüpi amiini. Isegi väiksemad muutused aminohapete järjestuses võivad oluliselt muuta ensüümi välimust ja "andeid".

Biokeemilised omadused

Kuigi ensüümide osalusel looduses on palju reaktsioone, võib neid kõiki rühmitada 6 kategooriasse. Järelikult kulgeb igaüks neist kuuest reaktsioonist teatud tüüpi ensüümi mõju all.

Ensüümreaktsioonid:

  1. Oksüdatsioon ja redutseerimine.

Nendes reaktsioonides osalevaid ensüüme nimetatakse oksüdoreduktaasideks. Näiteks võime meenutada, kuidas alkoholi dehüdrogenaasid muundavad primaarseid alkohole aldehüüdiks.

Nendest reaktsioonidest tingitud ensüüme nimetatakse transferaasideks. Neil on võime liigutada funktsionaalrühmi ühest molekulist teise. See juhtub näiteks siis, kui alaniinaminotransferaas liigutab alfa-aminorühmi alaniini ja aspartaadi vahel. Samuti liiguvad transferaasid fosfaatrühmi ATP ja teiste ühendite vahel ja disahhariidid luuakse glükoosijääkidest.

Reaktsioonis osalevad hüdrolaasid suudavad purustada üksikud sidemed vee elementide lisamisega.

  1. Loo või kustuta kaksikside.

Selline mittehüdrolüütiline reaktsioon toimub lüaasi osalusel.

  1. Funktsionaalrühmade isomeerimine.

Paljudes keemilistes reaktsioonides varieerub funktsionaalse rühma asend molekulis, kuid molekul koosneb samast arvust ja tüübist, mis olid enne reaktsiooni algust. Teisisõnu, substraat ja reaktsioonisaadus on isomeerid. Seda tüüpi transformatsioon on võimalik isomeraasi ensüümide mõjul.

  1. Ühe ühenduse moodustamine vee elemendi kõrvaldamisega.

Hüdrolaasid hävitavad sideme, lisades molekulile vett. Lüsaasid täidavad vastupidist reaktsiooni, eemaldades vee osa funktsionaalsetest rühmadest. Seega looge lihtne ühendus.

Kuidas nad kehas töötavad?

Ensüümid kiirendavad peaaegu kõiki rakkudes esinevaid keemilisi reaktsioone. Need on inimestele elulise tähtsusega, hõlbustavad seedimist ja kiirendavad ainevahetust.

Mõned neist ainetest aitavad murda liiga suured molekulid väiksematesse tükkidesse, mida keha saab seedida. Teised seostuvad väiksemate molekulidega. Kuid ensüümid on teaduslikult väga selektiivsed. See tähendab, et kõik need ained võivad kiirendada spetsiifilist reaktsiooni. Molekule, millega ensüümid “töötavad”, nimetatakse substraatideks. Substraadid loovad omakorda sideme ensüümi osaga, mida nimetatakse aktiivseks keskuseks.

Ensüümide ja substraatide interaktsiooni spetsiifilisust selgitavad kaks põhimõtet. Nn võtme-lukustuse mudelis asub ensüümi aktiivne keskus rangelt määratletud konfiguratsiooni kohale. Teise mudeli järgi muudavad nii reaktsiooni osalejad, aktiivkeskus kui ka substraat oma vormi ühendamiseks.

Sõltumata suhtlemise põhimõttest on tulemus alati sama - ensüümi mõju all toimuv reaktsioon kulgeb mitu korda kiiremini. Selle koostoime tulemusena on uued molekulid sündinud, mis seejärel eraldatakse ensüümist. Ja aine-katalüsaator jätkab oma töö teostamist, kuid teiste osakeste osalemisega.

Hüper- ja hüpoaktiivsus

On juhtumeid, kus ensüümid täidavad oma funktsioone ebaregulaarselt. Liigne aktiivsus põhjustab reaktsioonisaaduse ülemäärase moodustumise ja substraadi puuduse. Tulemuseks on tervise ja tõsise haiguse halvenemine. Ensüümi hüperaktiivsuse põhjus võib olla kas geneetiline häire või reaktsioonis kasutatud vitamiinide või mikroelementide liig.

Ensüümide hüpoaktiivsus võib isegi põhjustada surma, kui näiteks ensüümid ei eemalda kehast toksiine või tekib ATP puudus. Selle tingimuse põhjuseks võib olla ka muteerunud geenid või vastupidi, hüpovitaminoos ja teiste toitainete puudus. Lisaks aeglustab keha madal temperatuur ka ensüümide toimimist.

Katalüsaator ja mitte ainult

Täna saate sageli kuulda ensüümide kasulikkusest. Aga millised on need ained, millest meie keha jõudlus sõltub?

Ensüümid on bioloogilised molekulid, mille elutsüklit ei määratle sünnist ja surmast tulenev raamistik. Nad lihtsalt töötavad kehas, kuni nad lahustuvad. Reeglina toimub see teiste ensüümide mõjul.

Biokeemiliste reaktsioonide käigus ei muutu need lõpptoote osaks. Kui reaktsioon on lõppenud, lahkub ensüüm substraadist. Pärast seda on aine valmis tööle tagasi pöörduma, kuid teisele molekulile. Ja nii läheb see nii kaua, kui keha vajab.

Ensüümide unikaalsus on see, et igaüks täidab ainult ühte talle määratud funktsiooni. Bioloogiline reaktsioon toimub ainult siis, kui ensüüm leiab selle jaoks sobiva substraadi. Seda suhtlemist saab võrrelda võtme tööpõhimõttega ja lukk - ainult õigesti valitud elemendid saavad „koos töötada”. Teine omadus: nad võivad töötada madalatel temperatuuridel ja mõõduka pH juures ning katalüsaatorid on stabiilsemad kui muud kemikaalid.

Ensüümid katalüsaatoritena kiirendavad metaboolseid protsesse ja muid reaktsioone.

Reeglina koosnevad need protsessid teatud etappidest, millest igaüks nõuab teatud ensüümi tööd. Ilma selleta ei saa konversiooni või kiirenduse tsükkel lõpule viia.

Võib-olla on kõige tuntum ensüümide funktsioonidest katalüsaatori roll. See tähendab, et ensüümid kombineerivad kemikaale nii, et toote kiiremaks moodustamiseks vajalikud energiakulud vähenevad. Nende ainete puudumisel toimuksid keemilised reaktsioonid sadu kordi aeglasemalt. Kuid see ensüümide võime ei ole ammendatud. Kõik elusorganismid sisaldavad elamiseks vajalikku energiat. Adenosiintrifosfaat või ATP on teatud tüüpi laetud aku, mis varustab rakke energiaga. Kuid ATP toimimine on ilma ensüümita võimatu. Ja peamine ensüüm, mis toodab ATP-d, on süntaas. Iga glükoosimolekuli jaoks, mis transformeerub energiaks, saadakse süntaas umbes 32-34 ATP molekuli.

Lisaks kasutatakse meditsiinis aktiivselt ensüüme (lipaasi, amülaasi, proteaasi). Eelkõige kasutatakse neid ensüümpreparaatide komponendina, nagu näiteks Püha, Mezim, Panzinorm, pankreatiin, mida kasutatakse seedehäirete raviks. Kuid mõned ensüümid võivad mõjutada vereringesüsteemi (lahustuvad verehüübed), kiirendavad mädaste haavade paranemist. Ja isegi vähivastases ravis kasutatakse ka ensüüme.

Ensüümide aktiivsust määravad tegurid

Kuna ensüüm suudab reaktsiooni mitu korda kiirendada, määrab selle aktiivsuse nn pöörete arv. See termin viitab substraadimolekulide (reagentide) arvule, mida 1 ensüümimolekul võib 1 minuti jooksul transformeerida. Reaktsioonikiirust määravad siiski mitmed tegurid:

Substraadi kontsentratsiooni suurenemine viib reaktsiooni kiirendamiseni. Mida aktiivsema aine molekulid on, seda kiiremini toimub reaktsioon, kuna tegemist on aktiivsemate keskustega. Kuid kiirendus on võimalik ainult seni, kuni kõik ensüümimolekulid on aktiveeritud. Seejärel ei kiirenda isegi substraadi kontsentratsiooni suurendamine reaktsiooni.

Tüüpiliselt põhjustab temperatuuri tõus kiiremaid reaktsioone. See reegel toimib enamiku ensümaatiliste reaktsioonide puhul, kuid ainult seni, kuni temperatuur tõuseb üle 40 kraadi. Selle märgi järel hakkab reaktsiooni kiirus järsult vähenema. Kui temperatuur langeb alla kriitilise punkti, tõuseb ensümaatiliste reaktsioonide kiirus uuesti. Kui temperatuur tõuseb jätkuvalt, on kovalentsed sidemed katki ja ensüümi katalüütiline aktiivsus on kadunud.

Ensümaatiliste reaktsioonide kiirust mõjutab ka pH. Iga ensüümi puhul on oma optimaalne happesuse tase, mille juures reaktsioon toimib kõige paremini. PH muutused mõjutavad ensüümi aktiivsust ja seega reaktsiooni kiirust. Kui muutused on liiga suured, kaotab substraat oma võime seonduda aktiivse südamikuga ja ensüüm ei saa reaktsiooni enam katalüüsida. Vajaliku pH taseme taastamisega taastatakse ka ensüümi aktiivsus.

Ensüümid seedimiseks

Inimkehas esinevaid ensüüme võib jagada 2 rühma:

Metaboolne "töö" toksiliste ainete neutraliseerimiseks, samuti energia ja valkude tootmiseks. Ja muidugi kiirendada biokeemilisi protsesse organismis.

Mis seedetrakti eest vastutab, on nimest selge. Ka siin on selektiivsuse põhimõte: teatud tüüpi ensüüm mõjutab ainult ühte toidukorda. Seega, et parandada seedimist, saate kasutada vähe trikk. Kui keha toidust ei seedu, siis on vaja täiendada toitu tootega, mis sisaldab ensüümi, mis suudab lagundada toidu seedimist.

Toiduensüümid on katalüsaatorid, mis lagundavad toitu olekusse, kus organism suudab neilt toitainete imenduda. Seedetrakti ensüümid on mitut tüüpi. Inimorganismis on seedetrakti erinevates osades erinevaid ensüüme.

Suuõõne

Selles etapis toimib alfa-amülaas toidule. See lagundab kartulites, puuviljades, köögiviljades ja muudes toiduainetes leiduvaid süsivesikuid, tärklisi ja glükoosi.

Mao

Siin lõikab pepsiin valke peptiidide olekusse ja liha sisaldav želatinaas - želatiin ja kollageen.

Pankreas

Praeguses etapis "töö":

  • trüpsiin vastutab valkude lagunemise eest;
  • alfa-kümotrüpsiin - aitab kaasa valkude omastamisele;
  • elastaas - murda teatud tüüpi valke;
  • nukleaasid - aitavad nukleiinhappeid lagundada;
  • steapsin - soodustab rasvaste toitude imendumist;
  • amülaas - vastutab tärklise imendumise eest;
  • lipaas - lagundab piimatoodetes, pähklites, õlides ja lihas sisalduvad rasvad (lipiidid).

Peensool

Toiduosakeste üle "võita":

  • peptidaasid - peptiidühendid lagundatakse aminohapete tasemele;
  • sahharaat - aitab seedida kompleksseid suhkruid ja tärklisi;
  • maltaas - lagundab disahhariidid monosahhariidide (linnaste suhkur) olekusse;
  • laktaas - lagundab laktoosi (piimatoodetes sisalduv glükoos);
  • lipaas - soodustab triglütseriidide, rasvhapete assimileerimist;
  • Erepsiin - mõjutab valke;
  • isomaltase - toimib maltoosi ja isomaltoosiga.

Suured sooled

Siin on ensüümide funktsioonid:

  • E. coli - vastutab laktoosi seedimise eest;
  • laktobatsillid - mõjutavad laktoosi ja mõnda muud süsivesikuid.

Lisaks nendele ensüümidele on olemas ka:

  • diastasis - lagundab taimset tärklist;
  • invertase - lagundab sahharoosi (lauasuhkur);
  • glükoamülaas - muudab tärklise glükoosiks;
  • Alpha-galaktosidaas - soodustab oad, seemned, sojatooted, juurviljad ja lehtköögiviljad;
  • Bromelain, ananassidest saadud ensüüm, soodustab erinevate valgu liikide lagunemist, on tõhus erinevates happesuse tasemetes, omab põletikuvastaseid omadusi;
  • Papaiin, toores papajast eraldatud ensüüm, aitab lagundada väikesi ja suuri valke ning on efektiivne paljude substraatide ja happesuse suhtes.
  • tsellulaas - lagundab tselluloosi, taimset kiudaineid (inimorganismis ei leitud);
  • endoproteaas - lõhustab peptiidsidemeid;
  • veise sapi ekstrakt - loomset päritolu ensüüm, stimuleerib soolestiku liikuvust;
  • Pankreatiin - loomset päritolu ensüüm kiirendab rasvade ja valkude seedimist;
  • Pancrelipase - loomsed ensüümid, mis soodustavad valkude, süsivesikute ja lipiidide imendumist;
  • pektinaas - lagundab puuviljades leiduvad polüsahhariidid;
  • fütaas - soodustab fütiinhappe, kaltsiumi, tsingi, vase, mangaani ja teiste mineraalide imendumist;
  • ksülanaas - lagundab teravilja glükoosi.

Katalüsaatorid toodetes

Ensüümid on tervise seisukohalt kriitilised, sest need aitavad organismil toidu komponendid lagundada toitaineid kasutavasse seisundisse. Sool ja kõhunääre toodavad mitmesuguseid ensüüme. Kuid lisaks sellele leidub mõnes toidus ka palju nende kasulikke seedimist soodustavaid aineid.

Kääritatud toiduained on peaaegu ideaalne söötmele, mis on vajalik nõuetekohaseks seedimiseks. Ja ajal, mil apteegi probiootikumid "töötavad" ainult seedetrakti ülemises osas ja sageli ei jõua soole, tundub ensümaatiliste toodete mõju kogu seedetraktis.

Näiteks sisaldavad aprikoosid kasulike ensüümide segu, sealhulgas invertsaasi, mis vastutab glükoosi lagunemise eest ja aitab kaasa energia kiire vabanemisele.

Avokaado võib olla lipaasi loomulik allikas (aitab kaasa lipiidide kiiremale seedimisele). Kehas tekitab see aine kõhunäärme. Kuid selleks, et selle keha elu lihtsamaks teha, võite näiteks hellitada ennast avokaado salatiga - maitsva ja tervisliku maitsega.

Lisaks sellele, et banaan on ehk kõige kuulsam kaaliumi allikas, varustab ta ka amülaasi ja maltaasi. Amülaasi leidub ka leivas, kartulites, teraviljades. Maltaas aitab kaasa maltoosi, nn maltsuhkru jagamisele, mis on esindatud õlles ja maisisiirupis.

Teine eksootiline puu - ananass sisaldab tervet hulka ensüüme, sealhulgas bromelaiini. Mõne uuringu kohaselt on tal ka vähivastane ja põletikuvastane toime.

Ekstremofiilid ja tööstus

Ekstremofiilid on ained, mis suudavad säilitada elatist äärmuslikes tingimustes.

Elusorganismid, samuti ensüümid, mis neid võimaldavad, leiti geiserites, kus temperatuur on lähedal keemistemperatuurile ja sügavale jääle, samuti äärmusliku soolsuse tingimustes (Death Valley USAs). Lisaks on teadlased leidnud ensüüme, mille pH tase, nagu selgus, ei ole ka tõhusa töö põhiline nõue. Teadlased on eriti huvitatud ekstremofiilsetest ensüümidest kui ainetest, mida saab tööstuses laialdaselt kasutada. Kuigi tänapäeval on ensüümid oma tööstuses juba kasutanud bioloogiliselt ja keskkonnasõbralikuks aineks. Ensüüme kasutatakse toiduainetööstuses, kosmeetikas ja kodumajapidamiste kemikaalides.

Lisaks on sellistel juhtudel ensüümide „teenused” odavamad kui sünteetilised analoogid. Lisaks on looduslikud ained biolagunevad, mis muudab nende kasutamise keskkonnale ohutuks. Looduses on mikroorganisme, mis võivad lagundada ensüüme individuaalseteks aminohapeteks, mis seejärel muutuvad uue bioloogilise ahela komponentideks. Kuid see, nagu nad ütlevad, on täiesti erinev lugu.

Mis on ensüümid? Ensüümide roll inimkehas

Sageli koos vitamiinide, mineraalide ja teiste inimkehale kasulike elementidega nimetatakse ensüüme nimetatavaid aineid. Mis on ensüümid ja milline funktsioon organismis toimib, milline on nende olemus ja kus nad asuvad?

Mis see on?

Ensüümid on elusrakkude sünteesitud valgumolekulid. Igas lahtris on neid rohkem kui sada. Nende ainete roll on tohutu. Need mõjutavad keemiliste reaktsioonide kiirust teatud organismile sobival temperatuuril. Teine ensüümide nimetus on bioloogilised katalüsaatorid. Keemilise reaktsiooni kiirus suureneb selle kerge esinemise tõttu. Katalüsaatoritena ei tarbita neid reaktsiooni ajal ega muuda selle suunda. Ensüümide põhifunktsioonid on, et ilma nendeta toimuksid kõik reaktsioonid elusorganismides väga aeglaselt ja sellel oleks märgatav mõju elujõulisusele.

Näiteks kui tärklist sisaldavaid tooteid (kartul, riis) näritakse, siis suus on magus maitse, mis on seotud amülaasi tööga - süljes sisalduva tärklise lagundamise ensüümiga. Tärklis on iseenesest maitsetu, kuna see on polüsahhariid. Selle lõhustamisproduktidel on magus maitse (monosahhariidid): glükoos, maltoos, dekstriinid.

Kõik valguensüümid on jagatud lihtsateks ja kompleksseteks. Esimene koosneb ainult valgust ja teisest - valgu (apoensüüm) ja mitte-valgu (koensüümi) osadest. Koensüümid võivad olla rühmade B, E, K. vitamiinid.

Ensüümi klassid

Traditsiooniliselt on need ained jagatud kuueks rühmaks. Nimi anti algselt neile sõltuvalt substraadist, millele teatud ensüüm toimib, lisades selle juurele lõpp -az. Niisiis hakati neid proteiine (proteiine) hüdrolüüsivaid ensüüme nimetama proteinaasideks, rasvadeks (liposid) - lipaasideks, tärkliseks (amüül) amülaasideks. Seejärel nimetati sarnaseid reaktsioone katalüüsivaid ensüüme, mis näitavad vastava reaktsiooni tüüpi - atsülaasi, dekarboksülaasi, oksüdaasi, dehüdrogenaasi ja teisi. Enamikku neist nimedest kasutatakse täna.

Hiljem tutvustas Rahvusvaheline Biokeemiline Liit nomenklatuuri, mille kohaselt peaks ensüümide nimetus ja klassifikatsioon vastama katalüüsitud keemilise reaktsiooni tüübile ja mehhanismile. See samm tõi kaasa ainevahetuse erinevate aspektidega seotud andmete süstematiseerimise. Reaktsioonid ja nende katalüüsivad ensüümid on jagatud kuueks klassiks. Iga klass koosneb mitmest alaklassist (4-13). Ensüümi nimetuse esimene osa vastab substraadi nimele, teine ​​- katalüüsitud reaktsiooni tüübile, mille lõpptase on. Igal ensüümil vastavalt klassifikatsioonile (CF) on oma koodnumber. Esimene number vastab reaktsiooniklassile, järgmisele - alaklassile ja kolmandale - alaklassile. Neljas number on selle alamklassi järjestuse arv. Näiteks, kui KF 2.7.1.1, kuulub ensüüm 2. klassi 7. alamklassi, 1. alamklassi. Viimane number on ensüüm heksokinaas.

Tähendus

Kui me räägime, millised ensüümid on, ei saa me ignoreerida nende tähtsust tänapäeva maailmas. Neid kasutatakse laialdaselt peaaegu kõigis inimtegevuse valdkondades. Selline levimus on tingitud asjaolust, et nad suudavad säilitada oma unikaalsed omadused väljaspool elusrakke. Meditsiinis kasutatakse näiteks lipaasirühmade ensüüme, proteaase, amülaase. Nad lagundavad rasvu, valke ja tärklist. Reeglina kuulub see tüüp selliste ravimite koostisse nagu Panzinorm, Festal. Neid vahendeid kasutatakse peamiselt seedetrakti haiguste raviks. Mõned ensüümid on võimelised veresoonte lahustuma veresoontes, nad aitavad kaasa mädaste haavade ravile. Enümümoteraapial on vähi ravis eriline koht.

Tänu võimele lagundada tärklis toiduainetööstuses kasutatakse laialdaselt ensüümi amülaasi. Samas piirkonnas kasutatakse lipaase, mis lagundavad valke lagundavad rasvad ja proteaasid. Õlle, veini valmistamisel ja küpsetamisel amülaasi ensüüme kasutades. Valmistatud teravilja valmistamisel ja liha pehmendamisel kasutatakse proteaasi. Juustu tootmisel lipaasi ja laabiga. Kosmeetikatööstuses ei saa ka ilma nendeta teha. Nad on osa pesupulbritest, kreemidest. Näiteks lisatakse pesupesemisvahenditele tärklise lagundamise amülaas. Proteiinide saasteained ja valgud lagunevad proteaaside poolt ja lipaasid puhastavad õli ja rasva kangast.

Ensüümide roll kehas

Inimkehas on ainevahetuse eest vastutavad kaks protsessi: anabolism ja katabolism. Esimene näeb ette energia ja vajalike ainete omastamise, teine ​​- jäätmete lagunemise. Nende protsesside pidev koostoime mõjutab süsivesikute, valkude ja rasvade imendumist ning organismi elulise aktiivsuse säilitamist. Vahetusprotsesse reguleerivad kolm süsteemi: närviline, sisesekretsioon ja vereringe. Nad võivad toimida normaalselt ensüümide ahela abil, mis omakorda tagab inimese kohanemise välis- ja sisekeskkonna tingimuste muutustega. Ensüümid hõlmavad nii valku kui ka valke.

Biokeemiliste reaktsioonide käigus kehas, mille käigus ensüümid osalevad, ei tarbita neid ise. Igal neist on oma keemiline struktuur ja ainulaadne roll, nii et igaüks algatab ainult konkreetse reaktsiooni. Biokeemilised katalüsaatorid aitavad pärasooles, kopsudes, neerudes ja maksas eemaldada organismist toksiine ja jäätmeid. Nad aitavad kaasa ka naha, luude, närvirakkude, lihaskoe ehitamisele. Glükoosi oksüdeerimiseks kasutatakse spetsiifilisi ensüüme.

Kõik organismis leiduvad ensüümid jagunevad ainevahetuseks ja seedetraktiks. Metaboolsed ained on seotud toksiinide neutraliseerimisega, valkude ja energia tootmisega, kiirendavad rakkude biokeemilisi protsesse. Näiteks on superoksiidi dismutaas kõige tugevam antioksüdant, mis leidub oma loomulikus vormis enamikus rohelistes taimedes, valge kapsas, Brüsseli kapsas ja brokkolites nisu, roheliste, odra idudena.

Ensüümi aktiivsus

Et need ained oma ülesandeid täielikult täita, on vajalikud teatavad tingimused. Temperatuur mõjutab peamiselt nende tegevust. Suurenenud kiirusega suurendab keemilisi reaktsioone. Molekulide kiiruse suurendamise tulemusel on neil suurem tõenäosus üksteisega kokku põrkuda ja seetõttu suureneb reaktsiooni võimalus. Optimaalne temperatuur annab kõige suurema aktiivsuse. Valkude denatureerimise tõttu, mis tekib siis, kui optimaalne temperatuur erineb normist, väheneb keemilise reaktsiooni kiirus. Külmumispunkti temperatuuri saavutamisel ei denatureeri, vaid inaktiveeritakse. Kiire külmutamise meetod, mida kasutatakse laialdaselt toodete pikaajaliseks säilitamiseks, peatab mikroorganismide kasvu ja arengu, mille järel inaktiveeritakse seespool asuvad ensüümid. Selle tulemusena ei lagune toit.

Ensüümide aktiivsus mõjutab ka keskkonna happesust. Nad töötavad neutraalse pH juures. Ainult mõned ensüümid töötavad leeliselises, tugevalt leeliselises, happelises või tugevalt happelises keskkonnas. Näiteks lagunevad ensüümid lagundavad valgud inimese maos väga happelises keskkonnas. Ensüümid võivad toimida ensüümi ja aktivaatorite suhtes. Mõned ioonid aktiveerivad neid, näiteks metalle. Teistel ioonidel on ensüümide aktiivsusele pärssiv toime.

Hüperaktiivsus

Liigne ensüümi aktiivsus mõjutab kogu organismi toimimist. Esiteks tekitab see ensüümi toime kiirenemise, mis omakorda põhjustab reaktsioonisubstraadi puuduse ja liigse keemilise reaktsiooni produkti moodustumise. Substraatide puudumine ja nende kogunemine halvendab oluliselt tervist, häirib keha elutähtsaid funktsioone, põhjustab haiguste teket ja võib põhjustada inimese surma. Näiteks kusihappe akumulatsioon põhjustab podagra ja neerupuudulikkust. Aluspinna puudumise tõttu ei esine liigset toodet. See toimib ainult juhul, kui saate teha ilma ühe ja teise.

Ensüümide liigsele aktiivsusele on mitu põhjust. Esimene on geenimutatsioon, see võib olla kaasasündinud või omandatud mutageenide mõjul. Teine tegur on vitamiini või mikroelemendi liigne sisaldus vees või toidus, mis on vajalik ensüümi toimimiseks. Näiteks ületab C-vitamiini kollageeni sünteesi ensüümide aktiivsuse suurenemine haavade paranemise mehhanisme.

Hypo aktiivsus

Nii suurenenud kui ka vähenenud ensüümi aktiivsus kahjustab organismi aktiivsust. Teisel juhul on võimalik tegevuse täielik lõpetamine. See seisund vähendab oluliselt ensüümi keemilise reaktsiooni kiirust. Selle tulemusena täiendab substraadi kogunemist toote puudus, mis põhjustab tõsiseid tüsistusi. Organismi elutähtsa tegevuse kahjustuste taustal halveneb tervislik seisund, haigused arenevad ja võib olla surmav tulemus. Ammoniaagi või ATP defitsiidi akumulatsioon põhjustab surma. Fenüülalaniini akumulatsiooni tõttu areneb oligofreenia. Põhimõte kehtib ka siin, et ensüümi substraadi puudumisel ei tekiks reaktsiooni substraat akumuleerumist. Halb mõju kehale on seisund, kus vere ensüümid ei täida oma funktsioone.

Mõtle mitmetele hüpoaktiivsuse põhjustele. Geenimutatsioon on kaasasündinud või omandatud - see on esimene. Seda seisundit saab parandada geeniteraapia abil. Võite proovida puuduva ensüümi toiduainetest välja jätta. Mõnel juhul võib see aidata. Teine tegur on vitamiinide või mikroelementide puudumine toidus, mis on vajalikud ensüümi toimimiseks. Järgmised põhjused - vitamiini aktiveerimise halvenemine, aminohappepuudus, atsidoos, inhibiitorite ilmumine rakus, valgu denaturatsioon. Ensüümide aktiivsus väheneb ka kehatemperatuuri langusega. Mõned tegurid mõjutavad igat tüüpi ensüümide funktsiooni, samas kui teised mõjutavad ainult teatud tüüpi toimivust.

Seedetrakti ensüümid

Inimese söömise protsessist saab rõõm ja mõnikord ignoreerib asjaolu, et seedimise peamine ülesanne on toidu muutmine aineteks, mis võivad muutuda keha energia ja ehitusmaterjali allikaks, imendudes soolestikku. Protsessile aitavad kaasa valguensüümid. Seedetrakti toodavad seedeelundid, mis on seotud toidu jagamise protsessiga. Ensüümide toime on vajalik selleks, et saada toidust vajalikud süsivesikud, rasvad, aminohapped, mis on keha normaalseks toimimiseks vajalikud toitained ja energia.

Vähendatud seedetrakti normaliseerimiseks on soovitatav kasutada samaaegselt vajalikke valgulisi aineid koos toidu tarbimisega. Ülekuumenemise korral võite võtta söögi ajal 1-2 tabletti. Apteegid müüvad palju erinevaid ensüümpreparaate, mis aitavad kaasa seedeprotsesside parandamisele. Varude maht peaks olema ühe toitaineid kasutades. Kui teil on probleeme närimise või toidu neelamisega, peate söömise ajal ensüüme võtma. Nende kasutamise olulised põhjused võivad olla ka sellised haigused nagu omandatud ja kaasasündinud fermentatsioon, ärritatud soole sündroom, hepatiit, kolangiit, koletsüstiit, pankreatiit, koliit, krooniline gastriit. Ensüümpreparaate tuleb võtta koos seedetrakti mõjutavate ravimitega.

Ensümopatoloogia

Meditsiinis on olemas terve osa, mis otsib seost haiguse ja teatud ensüümi sünteesi puudumise vahel. See on ensüümide valdkond - ensüopatoloogia. Samuti vaadatakse läbi ensüümide ebapiisav süntees. Näiteks areneb pärilik haigus fenüülketonuuria, kuna väheneb maksarakkude võime sünteesida seda ainet, mis katalüüsib fenüülalaniini muundumist türosiiniks. Selle haiguse sümptomid on vaimsed häired. Mürgiste ainete järkjärgulise kuhjumise tõttu patsiendi kehas on sellised nähud nagu oksendamine, ärevus, ärrituvus, huvipuudus midagi, tõsine väsimus.

Sündimisel ei ilmne patoloogia. Esmaseid sümptomeid võib näha vanuses 2–6 kuud. Lapse elu teist poolt iseloomustab vaimse arengu märkimisväärne lagunemine. 60% patsientidest tekib idiootsus, vähem kui 10% on piiratud oligofreeniaga. Rakuensüümid ei suuda nende funktsioonidega toime tulla, kuid neid saab kinnitada. Patoloogiliste muutuste õigeaegne diagnoosimine võib peatada haiguse arengu kuni puberteedini. Ravi eesmärk on piirata fenüülalaniini tarbimist.

Ensüümpreparaadid

Vastates küsimusele, millised ensüümid on, võib täheldada kahte mõistet. Esimene on biokeemilised katalüsaatorid ja teine ​​on neid sisaldavad ravimid. Nad on võimelised normaliseerima mao ja soolte keskkonnaseisundit, tagama lõpptoodete jaotumise mikroosakesteks ja parandama imendumisprotsessi. Samuti takistavad nad gastroenteroloogiliste haiguste teket ja arengut. Kõige kuulsam ensüümidest on ravim "Mezim Forte". Selle koostises on sellel lipaas, amülaas, proteaas, mis aitab vähendada kroonilise pankreatiidi valu. Kapsleid võetakse asendusraviks, kus pankreas ei vaja piisavalt vajalikke ensüüme.

Neid ravimeid kasutatakse peamiselt söögi ajal. Arsti poolt määratud kapslite või tablettide arv, mis põhineb imendumise mehhanismi tuvastatud rikkumistel. Hoidke neid külmkapis paremini. Seedetrakti ensüümide pikaajalise kasutamise korral ei esine sõltuvust ja see ei mõjuta kõhunäärme tööd. Ravimi valimisel peaksite pöörama tähelepanu kuupäevale, kvaliteedile ja hinnale. Ensüümpreparaate soovitatakse kasutada seedetrakti krooniliste haiguste, ülekuumenemise, kõhuga seotud juhuslike probleemide ning toidumürgituse korral. Kõige sagedamini määravad arstid ravimit "Mezim", mis on siseturul hästi tuntud ja omab enesekindlalt positsiooni. On ka teisi selle ravimi analooge, mitte vähem kuulsad ja rohkem kui taskukohased. Paljud eelistavad tablette "Preatatin" või "Festal", millel on samad omadused kui kallimate kolleegidega.

§ 30. Ensüümid ja nende roll inimkehas

8. klassi õpilaste bioloogiat käsitleva § 30 üksikasjalik lahendus, autorid V. V. Pasechnik, A. A. Kamensky, G. G. Shvetsov 2016

  • Gdz Bioloogia töögrupp 8. klassi leiate siit

Küsimus 1. Millised on optimaalsed tingimused suu, mao ja soolte seedimiseks?

Selleks, et seedimine toimuks suus, on vaja leeliselist keskkonda ja seedetrakti seedimist.

Küsimus 2. Milliseid ensüüme te teate ja milline on nende roll inimkehas?

Proteaasid lõhustavad valke peptiidide, peptoonide ja aminohapetega.

Lipaasid - rasvad glütserooli ja rasvhapete vastu.

KÜSIMUSED OSUTAMISEKS

Küsimus 1. Mis on ensüümid? Andke teile teadaolevaid ensüüme.

Ensüümid on komplekssed orgaanilised ained, mis moodustuvad elusrakus ja millel on oluline roll katalüsaatorina kõigi kehas toimuvate protsesside puhul. Enamik neist koosneb kahest komponendist: valgu (apoenzyme) ja mittevalguliste (koensüümide) komponentidest. Näited hõlmavad ensüüme nagu pepsiin, trüpsiin, amülaas.

Küsimus 2. Mis on ensüümide mehhanism?

Ensümaatilist aktiivsust määrab tavaliselt ensüümi valgu molekuli väike osa, mida nimetatakse aktiivseks keskuseks. Mõnikord on lisaks aminohapetele ka aktiivsed keskused metalliioonid, vitamiinid ja muud mittevalgulised ühendid, mida nimetatakse koensüümideks.

Ensüümi aktiivses keskuses peab olema selline struktuur, mis võimaldab neil koheselt ühendada rangelt määratletud aine molekuliga - selle ensüümi substraadiga. Näiteks süljes ja pisarates sisalduv lüsosüümi aktiivne keskus vastab täpselt mõne bakteri katte ühe sahhariidi piirkonnale. Selle sahhariidi lagundamise teel tapab lüsosüüm ka bakterid, takistades nende sattumist inimkehasse.

Laiendage ensüümide rolli inimkehas. Anna näiteid.

Ensüümid nende katalüütilise aktiivsuse tõttu on meie organismi süsteemide normaalseks toimimiseks väga olulised. Seetõttu võib mis tahes ensüümi aktiivsuse puudumine või rikkumine põhjustada haigusi ja mõnikord ka surma.

Ensüümid on vajalikud valkude sünteesiks, toitainete seedimiseks ja assimilatsiooniks, energia ainevahetuse reaktsioonideks, lihaste kokkutõmbumiseks, neuropsühholoogiliseks aktiivsuseks, paljunemiseks, ainete organismist eritumise protsessideks jne.

Paljude inimeste haiguste diagnoosimiseks kasutatakse ensüümide aktiivsuse määramist veres, uriinis, tserebrospinaalvedelikus ja teistes struktuurides. Näiteks võib vereplasma ensüümide analüüsimisel tuvastada viirushepatiit, müokardiinfarkti varajased staadiumid, neeruhaigus jne.

Mis on haiguse ajal inimesele ohtlik kehatemperatuuri oluline tõus (üle 40 ° C)?

Kuna kõik ensüümid on looduslikud valgud, mis hakkavad lagunema, kui temperatuur tõuseb üle 40 kraadi, on inimese kehatemperatuuri tõus suur oht.

Mis on ensüümid? Millised on nende omadused? Vaata ensüümide näiteid?

Ensüümid on kaasatud kõigi ainevahetusprotsesside rakendamisse, geneetilise informatsiooni rakendamisse. Toitainete seedimine ja assimileerimine, valkude, nukleiinhapete, rasvade, süsivesikute ja muude ühendite sünteesimine ja lagunemine kõikide organismide rakkudes ja kudedes - kõik need protsessid on võimelised ilma ensüümide osaluseta. Elusorganismi funktsioonide ilmingut - hingamist, lihaste kokkutõmbumist, neuropsühhilist toimet, paljunemist jne - annab ensüümide toime. Teatud funktsioone täitvate rakkude individuaalsed omadused sõltuvad suuresti ensüümide ainulaadsest komplektist, mille tootmine on geneetiliselt programmeeritud. Isegi ühe ensüümi või selle puuduste puudumine võib põhjustada kehale tõsiseid negatiivseid tagajärgi.

AMILASE - muudab tärklise suhkruks, seedetrakti ensüümid TRIPSIN ja HIMOTRYPSIN, UREAZA, mis on seotud uurea lagunemisega ammoniaagiks ja süsinikdioksiidiks,

Ensüüm muudab ainevahetuse protsessis keemiliste transformatsioonide kiirust ebatavaliselt (tavaliselt ülespoole), aidates kaasa mitte ainult lõhenemisele, lagunemisele, vaid ka taaskasutamisele, sünteesides lagunemissaadustest organismis keerulisemaid aineid ning sama ensüüm võib samuti laguneda ja samade ainete süntees (keemiliste transformatsioonide pöörduvus).

Ensüümidel on oluline roll ainevahetuse keemiliste transformatsioonide reguleerimisel. Ensüüme leidub kõigis elusolendites, alates kõige primitiivsematest mikroorganismidest. Saadi umbes 600 ensüümi.

Ensüümid

Ensüümid: üldised omadused, funktsioonid, tüübid ja toimemehhanismid

Erinevate keemiliste protsesside aluseks on iga organismi elutähtis tegevus. Nende peamine roll on määratud ensüümidele. Ensüümid või ensüümid on looduslikud biokatalüsaatorid. Inimestel osalevad nad aktiivselt toidu seedimise protsessis, kesknärvisüsteemi toimimises ja uute rakkude kasvu stimuleerimisel. Ensüümid on oma olemuselt valgud, mis on mõeldud erinevate biokeemiliste reaktsioonide kiirendamiseks organismis. Valkude, rasvade, süsivesikute ja mineraalide lagunemine - protsessid, milles ensüümid kuuluvad peamiste toimeainete hulka.

On üsna vähe ensüümide sorte, millest igaüks on mõeldud teatud ainet mõjutama. Valgu molekulid on ainulaadsed ja ei suuda üksteist asendada. Nende tegevuse jaoks on vajalik teatud temperatuurivahemik. Inimese ensüümide korral on normaalne kehatemperatuur ideaalne. Hapnik ja päikesevalgus hävitavad ensüüme.

Ensüümide üldised omadused

Olles valgu päritoluga orgaanilised ained, toimivad ensüümid anorgaaniliste katalüsaatorite põhimõttel, kiirendades reaktsioone rakkudes, milles neid sünteesitakse. Selliste proteiinimolekulide nimetuse - ensüümide - sünonüüm. Peaaegu kõik rakkude reaktsioonid tekivad spetsiifiliste ensüümide osalusel. Nende koostises on kaks osa. Esimene on valgu osa, mida esindab tertsiaarse struktuuri valk ja mida nimetatakse apoensüümiks, teine ​​on ensüümi aktiivne keskus, mida nimetatakse koensüümiks. Viimane võib olla orgaaniline / anorgaaniline aine ja just see on raku biokeemiliste reaktsioonide peamine „kiirendaja”. Mõlemad osad moodustavad ühe valgu molekuli, mida nimetatakse holoensüümiks.

Iga ensüüm on kavandatud mõjutama konkreetset ainet, mida nimetatakse substraadiks. Reaktsiooni tulemuseks on toode. Ensüümide nimed moodustatakse sageli substraadi nime põhjal, lisades lõpp-"-аа". Näiteks nimetatakse merevaikhappe (suktsinaadi) lagundamiseks mõeldud ensüümi suktsinaadi dehüdrogenaasiks. Lisaks määrab valgu molekuli nimetus reaktsiooni tüübi, mille tulemuslikkus annab. Nii on dehüdrogenaasid vastutavad regenereerimise ja oksüdatsiooni ning hüdrolaaside eest keemilise sideme lõhustamiseks.

Eri tüüpi ensüümide toime on suunatud teatud substraatidele. See tähendab, et proteiinimolekulide osalemine erinevates biokeemilistes reaktsioonides on individuaalne. Iga ensüüm on seotud selle substraadiga ja saab sellega koos töötada. Selle ühenduse järjepidevuse tagamiseks on vastutav apoensüüm.

Ensüümid võivad raku tsütoplasmas jääda vabasse olekusse või suhelda keerukamate struktuuridega. On ka teatud tüüpi neid, mis tegutsevad väljaspool rakku. Nende hulka kuuluvad näiteks ensüümid, mis lagundavad valke ja tärklist. Lisaks võib ensüüme valmistada erinevate mikroorganismide poolt.

Kaasaegne ensüüm

Eraldi biokeemilise teaduse, ensüümi valdkonna eesmärk on uurida nende osalemisega kaasnevaid ensüüme ja protsesse. Esmakordselt ilmnes inimkehas esinevate seedeprotsesside ja käärimisreaktsioonide uurimise tulemusel teave katalüsaatorite põhimõttel toimivate spetsiifiliste valgu molekulide kohta. Oluline panus kaasaegse ensüümi arengusse on omistatud L. Pasteurile, kes uskus, et kõik organismis esinevad biokeemilised reaktsioonid esinevad ainult elusrakkude osalusel. E. Buchner teatas kahekümnenda sajandi alguses sellest, et sellised reaktsioonid ei ole elavad "osalejad". Sel ajal suutis uurija kindlaks teha, et katalüsaator sahharoosi kääritamise ajal, millele järgneb etüülalkoholi ja süsinikdioksiidi vabanemine, on rakuvaba pärmiekstrakt. See avastus oli otsustav impulss keha erinevate biokeemiliste protsesside nn katalüsaatorite üksikasjalikuks uurimiseks.

Juba 1926. aastal eraldati esimene ensüüm, ureaas. Avastuse autoriks oli Cornelli ülikooli töötaja J. Sumner. Pärast seda eraldasid teadlased ühe kümnendi jooksul mitmeid teisi ensüüme ja lõpuks tõestati kõigi orgaaniliste katalüsaatorite valgu olemus. Täna teab maailma rohkem kui 700 erinevat ensüümi. Samal ajal jätkab kaasaegne ensüüm aktiivselt teatud tüüpi valgu molekulide omaduste uurimist, isoleerimist ja uurimist.

Ensüümid: valgu olemus

Sarnaselt valkudega saab ensüüme jagada lihtsateks ja kompleksseteks. Esimene on aminohapetest koosnevad ühendid, näiteks trüpsiin, pepsiin või lüsosüüm. Ülalmainitud komplekssed ensüümid koosnevad valguosast koos aminohapetega (apoensüüm) ja mitte-valgu koostisosaga, mida nimetatakse kofaktoriks. Bioreaktsioonides võivad osaleda ainult komplekssed ensüümid. Lisaks, nagu valgud, on ensüümid mono- ja polümeerid, st nad koosnevad ühest või mitmest allüksusest.

Ensüümide kui valgustruktuuride ühised omadused on järgmised:

  • toimimise tõhusus, mis tähendab keemiliste reaktsioonide olulist kiirendamist organismis;
  • selektiivsus substraadi suhtes ja teostatud reaktsiooni tüüp;
  • tundlikkus temperatuuri, happe-aluse tasakaalu ja muude keskkonna mittespetsiifiliste füüsikalis-keemiliste tegurite suhtes, milles ensüümid toimivad;
  • tundlikkus keemiliste reaktiivide suhtes jne.

Ensüümifunktsioonid

Ensüümide peamine roll inimkehas on ühe aine muundamine teiseks, st substraadiks toodeteks. Nad toimivad katalüsaatoritena enam kui 4000 biokeemilises olulises reaktsioonis. Ensüümide funktsioonid on metaboolsete protsesside suunas ja reguleerimisel. Anorgaaniliste katalüsaatoritena võivad ensüümid kiirendada bioreaktsiooni ettepoole ja tagasi. Tuleb märkida, et nende toimega ei häirita keemilist tasakaalu. Toimuvad reaktsioonid tagavad rakkudesse sisenevate toitainete lagunemise ja oksüdeerumise. Iga valgu molekul võib täita väga erinevaid toiminguid minutis. Kui see valguensüüm reageerib erinevate ainetega, jääb see muutumatuks. Toitainete oksüdatsiooniprotsessis toodetud energiat kasutab rakk ning orgaaniliste ühendite sünteesiks vajalike ainete lagunemise saadusi.

Tänapäeval kasutatakse laialdaselt mitte ainult meditsiinilistel eesmärkidel kasutatavaid ensüüme. Ensüüme kasutatakse ka toidu- ja tekstiilitööstuses, kaasaegses farmakoloogias.

Ensüümi klassifikatsioon

1961. aastal Moskvas toimunud V International Biochemical Unioni koosolekul võeti vastu kaasaegne ensüümide klassifikatsioon. See klassifikatsioon eeldab nende jagamist klassidesse, sõltuvalt reaktsiooni tüübist, milles ensüüm toimib katalüsaatorina. Lisaks jagatakse iga ensüümi klass alamklassidesse. Nende tähistamiseks kasutatakse nelja numbrikoodi, mis on eraldatud punktidega:

  • esimene number näitab reaktsioonimehhanismi, milles ensüüm toimib katalüsaatorina;
  • teine ​​number näitab alamklassi, millesse see ensüüm kuulub;
  • kolmas number on kirjeldatud ensüümi alaklass;
  • ja neljas on selle alamklassi ensüümi järjekorranumber, millesse see kuulub.

Kokku eristab ensüümide kaasaegne klassifikatsioon kuut nende klassi, nimelt:

  • Oksidoreduktaasid on ensüümid, mis toimivad katalüsaatoritena mitmesugustes rakkudes esinevatel redoksreaktsioonidel. See klass sisaldab 22 alamklassi.
  • Transferaas on 9 alamklassiga ensüümide klass. See hõlmab ensüüme, mis pakuvad transpordi reaktsioone erinevate substraatide, ainete interkonversioonireaktsioonides osalevate ensüümide vahel ning erinevate orgaaniliste ühendite neutraliseerimist.
  • Hüdrolaasid on ensüümid, mis murdavad substraadi molekulaarseid sidemeid, kinnitades sellele veemolekule. Selles klassis on 13 alaliiki.
  • LiAZ on klass, mis sisaldab ainult kompleksseid ensüüme. Sellel on seitse alamklassi. Sellesse klassi kuuluvad ensüümid toimivad katalüsaatoritena C-O, C-C, C-N ja muude orgaaniliste sidemete lagunemisreaktsioonides. Samuti on lüaasiklassi ensüümid kaasatud pöördumatutesse biokeemilistesse lõhustamisreaktsioonidesse mittehüdrolüütiliselt.
  • Isomeraasid on ensüümid, mis toimivad katalüsaatoritena ühes molekulis esinevate isomeersete transformatsioonide keemilistes protsessides. Nagu eelmise klassi puhul, sisaldavad need ainult kompleksseid ensüüme.
  • Ligaadid, mida nimetatakse muidu süntetaasideks, on klass, mis sisaldab kuut alamklassi ja esindab ensüüme, mis katalüüsivad kahe molekuli ühendamise protsessi ATP mõju all.

Ensüümi koostis

Ensüümide koosseis ühendab üksikud valdkonnad, mis vastutavad konkreetsete funktsioonide täitmise eest. Seega eraldatakse ensüümide koostises reeglina aktiivsed ja allosteerilised keskused. Viimane, muide, ei ole kõik valgumolekulid. Aktiivne keskus on aminohappejääkide kombinatsioon, mis vastutab substraadiga kokkupuutumise ja katalüüsi rakendamise eest. Aktiivkeskus on omakorda jagatud kaheks osaks: ankur ja katalüütiline. Mitmetest monomeeridest koosnevad ensüümid võivad sisaldada rohkem kui ühte aktiivset saiti.

Allosteeriline keskus vastutab ensüümide aktiivsuse eest. See ensüümide osa sai oma nime tänu sellele, et selle ruumilisel konfiguratsioonil ei ole mingit pistmist substraadi molekuliga. Reaktsiooni kiiruse muutus, mis toimub ensüümi osalusel, on tingitud erinevate molekulide sidumisest allosteerilise tsentriga. Allosteerilisi tsentreid sisaldavad ensüümid on polümeersed valgud.

Ensüümide toimemehhanism

Ensüümide toimet saab jagada mitmeks etapiks, eelkõige:

  • esimene etapp hõlmab substraadi kinnitamist ensüümile, mille tulemusena moodustub ensüüm-substraadi kompleks;
  • teine ​​etapp koosneb saadud kompleksi ühest või mitmest üleminekukompleksist korraga;
  • kolmas etapp on ensüümi-toote kompleksi moodustamine;
  • ja lõpuks, neljas etapp hõlmab reaktsiooni lõppsaaduse ja muutmata ensüümi eraldamist.

Lisaks võib ensüümide toime tekkida katalüüsi erinevate mehhanismide osalusel. Niisiis, eritage happe-alus ja kovalentne katalüüs. Esimesel juhul osalevad reaktsioonis ensüümid, mis sisaldavad oma aktiivses keskuses spetsiifilisi aminohappejääke. Sellised ensüümide rühmad on suurepärased katalüsaatorid paljude reaktsioonide korral kehas. Kovalentne katalüüs hõlmab ensüümide toimet, mis kokkupuutel substraatidega moodustavad ebastabiilseid komplekse. Selliste reaktsioonide tulemus on produktide moodustumine intramolekulaarsete ümberkorralduste kaudu.

Samuti on olemas kolm peamist ensümaatiliste reaktsioonide tüüpi:

  • "Ping-pong" on reaktsioon, milles ensüüm kombineerub ühe substraadiga, laenab sellest teatud aineid ja seejärel interakteerub teise substraadiga, andes tulemuseks saadud keemilised rühmad.
  • Järjestikused reaktsioonid hõlmavad ensüümiga vaheldumisi kinnitumist ja seejärel teist substraati, mille tulemuseks on nn "kolmekordse kompleksi" moodustumine, milles toimub katalüüs.
  • Juhuslikud interaktsioonid on reaktsioonid, milles substraadid suhtlevad ensüümiga juhuslikult ja pärast katalüüsi samal viisil ning on jagatud.

Ensüümi aktiivsuse reguleerimine

Ensüümide aktiivsus on muutuv ja sõltub suuresti erinevatest keskkonnateguritest, milles nad peavad tegutsema. Seega on ensüümide aktiivsuse põhinäitajad raku sisemise ja välise mõju tegurid. Ensüümide aktiivsust muudetakse katalüüsis, näidates ensüümi kogust, mis muundub 1 sekundist kuni 1 moolini substraadist, millega see toimib. Rahvusvaheline mõõtühik on E, mis näitab 1 μmol substraadi 1 minuti jooksul muundamiseks võimelise ensüümi kogust.

Ensüümi inhibeerimine: protsess

Üks peamisi suundi kaasaegses meditsiinis ja eriti ensüümis on ensüümide osalusel tekkivate metaboolsete reaktsioonide kiiruse kontrollimise meetodite väljatöötamine. Inhibeerimist nimetatakse ensüümide aktiivsuse vähendamiseks erinevate ühendite kasutamisega. Seega nimetatakse valku molekulide aktiivsuse spetsiifilist vähenemist andvat ainet inhibiitoriks. On erinevaid inhibeerimise tüüpe. Seega, sõltuvalt ensüümi seondumisest inhibiitoriga, võib nende interaktsiooni protsess olla pöörduv ja seega pöördumatu. Ja sõltuvalt sellest, kuidas inhibiitor toimib ensüümi aktiivsele keskusele, võib inhibeerimisprotsess olla konkurentsivõimeline ja mittekonkureeriv.

Ensüümide aktiveerimine organismis

Erinevalt inhibeerimisest tähendab ensüümide aktiveerimine nende toimete suurenemist toimuvates reaktsioonides. Aineid, mis võimaldavad saavutada soovitud tulemust, nimetatakse aktivaatoriteks. Sellistel ainetel võib olla orgaaniline ja anorgaaniline olemus. Näiteks võivad orgaanilised aktivaatorid olla sapphapped, glutatioon, enterokinaas, C-vitamiin, erinevad koeensüümid jne. Anorgaaniliste aktivaatoritena võib kasutada pepsinogeeni ja mitmesuguste metallide ioone, kõige sagedamini kahevalentseid.

Ensüümide roll ja praktiline kasutamine

Erinevad ensüümid, nende osalemisega kaasnevad reaktsioonid ja nende tulemused on leidnud nende laialdase kohaldamise erinevates valdkondades. Paljude aastate jooksul kasutatakse ensüümide aktiivset kasutamist toidu-, naha-, tekstiili-, farmaatsia- ja paljudes teistes tööstussektorites. Näiteks püüavad teadlased looduslike ensüümide abil parandada alkohoolsete käärituste tõhusust alkohoolsete jookide valmistamisel, parandada toidu kvaliteeti, töötada välja uusi kehakaalu kaotamise meetodeid jne. Kuid väärib märkimist, et ensüümide kasutamine erinevates tööstusharudes, võrreldes keemiliste katalüsaatorite kasutamisega, kaotab palju. Tõepoolest, peamine raskus sellise ülesande rakendamisel on ensüümide termiline ebastabiilsus ja nende suurenenud tundlikkus erinevate tegurite mõju suhtes. Samuti on võimatu tootmises ensüüme taaskasutada, kuna nende eraldamine lõpptoodetest on keeruline.

Lisaks on meditsiini-, põllumajandus- ja keemiatööstuses saadud ensüümide aktiivne kasutamine. Vaatame lähemalt, kuidas ja kus ensüümide toimet saab kasutada:

    Toiduainetööstus. Igaüks teab, et küpsetamise ajal tuleb tainas tainas tõusta ja paisuda. Kuid mitte kõik ei mõista täpselt, kuidas see juhtub. Jahust, millest tainas on valmistatud, on palju erinevaid ensüüme. Niisiis osaleb jahu koostises olev amülaas tärklise lagunemisprotsessis, milles aktiivselt vabaneb süsinikdioksiid, aidates kaasa nn "tainale". Taigna kleepuvust ja CO2 säilitamist tagab ensüüm, mida nimetatakse proteaasiks, mis sisaldub ka jahu. Tuleb välja, et selline tundub. lihtsad asjad, nagu tainas küpsetamiseks, hõlmavad kõige keerulisemaid keemilisi protsesse. Samuti on mõned ensüümid, nende osalemisega kaasnevad reaktsioonid, leidnud erilist nõudlust alkoholi tootmise valdkonnas. Pärmi koostises kasutatakse mitmesuguseid ensüüme, mis tagavad alkoholi kääritamise protsessi. Lisaks aitavad mõned ensüümid (näiteks papaiin või pepsiin) sademe lahustumist alkoholi sisaldavates jookides. Samuti kasutati fermenteeritud piimatoodete ja juustu tootmisel aktiivselt ensüüme.

Nahatööstuses kasutatakse ensüüme valkude tõhusaks lagundamiseks, mis on kõige asjakohasem, kui eemaldatakse püsivad plekid erinevatest toitudest, verest jne.

Tsellulaasi võib kasutada pesupesemisvahendite tootmisel. Kuid selliste tulemuste saamiseks selliste pulbrite kasutamisel tuleb jälgida pesemise lubatud temperatuuri.

Lisaks kasutatakse söödalisandite tootmisel ensüüme nende toiteväärtuse suurendamiseks, valkude hüdrolüüsiks ja polüsahhariidideks, mis ei ole tärklis. Tekstiilitööstuses võimaldavad ensüümid muuta tekstiili pindade omadusi ning tselluloosi- ja paberitööstust - tindi ja toonerite eemaldamiseks paberi ringlussevõtu protsessis.

Ensüümide tohutu roll tänapäeva inimese elus on vaieldamatu. Juba täna on nende omadusi aktiivselt kasutatud erinevates valdkondades, kuid uute ensüümide omaduste ja funktsioonide rakendamise võimaluste otsimine on samuti käimas.

Inimese ensüümid ja pärilikud haigused

Ensüümide taustal tekivad paljud haigused - ensüümide talitlushäired. Eraldada primaarsed ja sekundaarsed ensüopaatiad. Primaarsed häired on pärilikud, sekundaarsed. Pärilikke ensüopaatiaid seostatakse tavaliselt metaboolsete haigustega. Geneetiliste defektide pärimine või ensüümi aktiivsuse vähenemine toimub valdavalt autosomaalsel retsessiivsel viisil. Näiteks on haigus, nagu fenüülketonuuria, ensüümi, nagu fenüülalaniin-4-monooksügenaasi defekti tagajärg. See ensüüm vastutab tavaliselt fenüülalaniini muundamise eest türosiiniks. Ensüümi talitlushäire tulemusena kogunevad fenüülalaniini anomaalsed metaboliidid, mis on organismile toksilised.

Viidake ka ensüopaatiate podagrale, mille arengut põhjustab puriini aluste vahetuse rikkumine ja kusihappe taseme püsiv suurenemine veres. Galaktosemia on veel üks haigus, mida põhjustab pärilik ensüümide funktsionaalne häire. See patoloogia areneb süsivesikute ainevahetuse rikkumise tõttu, kus organism ei saa galaktoosi glükoosiks muundada. Selle rikkumise tagajärjeks on galaktoosi ja selle ainevahetusproduktide kogunemine rakkudesse, mis põhjustab maksa, kesknärvisüsteemi ja teiste keha oluliste süsteemide kahjustamist. Galaktosemia peamised ilmingud on kõhulahtisus, oksendamine, mis ilmneb vahetult pärast lapse sündi, obstruktiivne kollatõbi, katarakt ja hiline füüsiline ja intellektuaalne areng.

Erinevad glükogenoosid ja lipiidid kuuluvad ka pärilikesse ensüopaatiatesse, mida nimetatakse ka ensüopatoloogiateks. Selliste häirete teke on tingitud vähestest ensüümide aktiivsusest inimese kehas või selle täielikust puudumisest. Pärilikke metaboolseid defekte kaasneb tavaliselt erinevate raskusastmega haiguste teke. Siiski võivad mõned ensüopaatiad olla asümptomaatilised ja need määratakse ainult sobivate diagnostiliste protseduuride läbiviimisel. Põhimõtteliselt ilmnevad pärilike ainevahetushäirete esimesed sümptomid juba varases lapsepõlves. Harva esineb seda vanematel lastel ja veelgi enam täiskasvanutel.

Pärilike ensüopaatiate diagnoosimisel on oluline genealoogiline meetod. Sel juhul kontrollib ensüümide ekspertide reaktsioon laboris. Pärilikud fermentaadid võivad põhjustada hormoonide tootmise häireid, mida iseloomustab keha täieliku aktiivsuse jaoks eriline tähendus. Näiteks tekitab neerupealise koore glükokortikoidid, mis vastutavad süsivesikute metabolismi, vee-soola ainevahetuses osalevate mineralokortikoidide, samuti androgeensete hormoonide eest, mis otseselt mõjutavad teiseste suguomaduste arengut noorukitel. Seega võib nende hormoonide tootmise rikkumine kaasa tuua arvukate erinevate organite süsteemide patoloogiate tekkimise.

Seedetrakti ensüümid

Toidu töötlemise protsess inimkehas toimub erinevate seedetrakti ensüümide osalusel. Toidu lagundamise protsessis lagunevad kõik ained väikesteks molekulideks, sest väga madalmolekulaarsed ühendid on võimelised tungima soolestikku ja imenduma vereringesse. Selles protsessis on eriline roll ensüümidele, mis lagundavad valke aminohapeteks, rasvad glütserooliks ja rasvhapped ning tärklis suhkruks. Valkude lagunemise tagab pepsiini ensüümi toime, mis sisaldub seedesüsteemi peamises organis - maos. Osa seedetrakti ensüümidest, mida kõhunäärme soolestikus tekitab. Eelkõige hõlmavad need järgmist:

  • trüpsiin ja kimotrüpsiin, mille peamine eesmärk on valgu hüdrolüüs;
  • amülaas - rasvad lagundavad ensüümid;
  • lipaas - seedetrakti ensüümid, mis lagundavad tärklist.

Sellised seedetrakti ensüümid nagu trüpsiin, pepsiin, kimotrüpsiin on toodetud proensüümide vormis ja alles pärast mao ja soolte sisenemist saavad nad aktiivseks. See funktsioon kaitseb mao ja kõhunäärme kude nende agressiivsete mõjude eest. Lisaks kaetakse nende organite sisekate täiendavalt lima kihiga, mis tagab veelgi suurema ohutuse.

Mõningaid seedetrakti ensüüme toodetakse ka peensooles. Tselluloosi töötlemiseks, mis siseneb kehasse koos taimse toiduga, on ensüüm koos konsonandi nimega tsellulaas. Teisisõnu, peaaegu iga seedetrakti osa tekitab seedetrakti ensüüme, alustades süljenäärmetest ja lõpeb soolestikus. Iga ensüümi tüüp täidab oma funktsioone, pakkudes koos toidu kvaliteetset seedimist ja kõigi kehas leiduvate toitainete täielikku imendumist.

Pankrease ensüümid

Pankreas on segasekretsiooni organ, st ta täidab nii endogeenseid kui ka eksogeenseid funktsioone. Nagu eelpool mainitud, toodab kõhunääre mitmeid ensüüme, mis aktiveeritakse sapiga, mis siseneb seedetrakti koos ensüümidega. Pankrease ensüümid vastutavad rasvade, valkude ja süsivesikute lagunemise eest lihtsateks molekulideks, mis suudavad tungida läbi rakumembraani vereringesse. Seega, tänu kõhunäärme ensüümidele, on kasulikuks kasulikuks aineks, mis siseneb kehasse toiduga. Vaatleme täpsemalt selle seedetrakti rakkude poolt sünteesitud ensüümide mõju:

  • amülaas koos selliste peensoole ensüümidega nagu maltaas, invertaas ja laktaas annavad kompleksi süsivesikute eraldamise protsessi;
  • proteaase, mida muidu nimetatakse inimese kehas proteolüütilisteks ensüümideks, esindavad trüpsiin, karboksüpeptidaas ja elastaas ning vastutavad valkude lagunemise eest;
  • nukleaasid - pankrease ensüümid, mida esindavad deoksüribonukleaas ja ribonukleaas, mis mõjutavad aminohappeid RNA, DNA;
  • lipaas on kõhunäärme ensüüm, mis vastutab rasvade rasvhapete muundamise eest.

Ka pankrease sünteesib fosfolipaasi, esteraasi ja leeliselist fasftaasi.

Kõige ohtlikumad aktiivses vormis on organismi poolt toodetud proteolüütilised ensüümid. Kui nende tootmise ja seedetrakti teistele organitele vabanemise protsess on häiritud, aktiveeritakse ensüümid otse kõhunäärmes, mis viib ägeda pankreatiidi ja sellega seotud tüsistuste tekkeni. Proteolüütiliste ensüümide inhibiitorid, mis võimaldavad nende toimet aeglustada, on pankrease polüpeptiid ja glükagoon, somatostatiin, peptiid YY, enkefaliin ja pankreatiin. Need inhibiitorid võivad aeglustada kõhunäärme ensüümide tootmist, mõjutades seedesüsteemi aktiivseid elemente.

Peensoole ensüümid

Peamised organismi siseneva toidu seedimise protsessid toimuvad peensooles. Selles seedetrakti osas sünteesitakse ka ensüüme, mille aktiveerimisprotsess toimub koos kõhunäärme ja sapipõie ensüümidega. Peensool on osa seedetraktist, kus toimub toitu sisaldavate toitainete hüdrolüüsi lõppetapid koos toiduga. See sünteesib erinevaid ensüüme, mis lagundavad oligo- ja polümeere monomeeridena, mida võib kergesti imenduda peensoole limaskestas ja siseneda lümfi- ja vereringesse.

Peensoole ensüümide mõjul toimub valkude, mis on läbinud esialgse muundumise maos, jagamise aminohapeteks, kompleksseteks süsivesikuteks monosahhariidideks ja rasvhapped rasvhapeteks ja glütseriiniks. Soole mahla koostises on toidu seedimise protsessis rohkem kui 20 tüüpi ensüüme. Pankrease ja sooleensüümide osavõtul on tagatud kääride täielik töötlemine (osaliselt seeditav toit). Kõik peensooles toimuvad protsessid toimuvad 4 tunni jooksul pärast käärme saamist seedetrakti selles osas.

Oluline roll toidu seedimisel peensooles on sapi, mis siseneb kaksteistsõrmiksoole seedetrakti protsessis. Sapp-ensüümide koostises puuduvad, kuid see bioloogiline vedelik suurendab ensüümide toimet. Kõige olulisem sapi on rasvade lagunemiseks, muutes need emulsiooniks. Sellised emulgeeritud rasvad lagunevad ensüümide mõjul palju kiiremini. Rasvhapped, mis mõjutavad sapphappeid, muunduvad kergesti lahustuvateks ühenditeks. Lisaks stimuleerib sapi sekretsioon soolestiku peristaltikat ja kõhunäärme seedetrakti mahla tootmist.

Soole mahla sünteesivad peensoole limaskestas asuvad näärmed. Sellise vedeliku koostises ja seal on seedetrakti ensüüme, samuti enterokinaasi, mis on ette nähtud trüpsiini toime aktiveerimiseks. Lisaks on soole mahlas olemas ensüüm, mida nimetatakse erepsiiniks, mis on vajalik valgu lagunemise lõppetapiks, ensüümidele, mis mõjutavad erinevat tüüpi süsivesikuid (näiteks amülaasi ja laktaasi), samuti rasva muundamiseks mõeldud lipaasi.

Maoensüümid

Toidu järkjärguline lagundamine toimub seedetrakti igas osas. Seega algab see suuõõnes, kus hambad toituvad ja süljega segatakse. Süljes on suhkrut ja tärklist lagundavad ensüümid. Pärast suuõõne siseneb purustatud toit söögitorusse maosse, kus algab selle seedimise järgmine etapp. Peamine maoensüüm on pepsiin, mis on mõeldud valkude muundamiseks peptiidideks. Maos on ka želatinaas - ensüüm, kollageeni ja želatiini jagamise protsess, mille peamine ülesanne on. Lisaks sellele on selle elundi õõnsuses toit vastavalt amülaasile ja lipaasile, tärklise ja rasvade lõhustamisel.

Seedeprotsessi kvaliteet sõltub keha võimest saada kõik vajalikud toitained. Keeruliste molekulide jagamine paljudeks lihtsateks tagab nende edasise imendumise vere ja lümfivoolu kaudu seedetrakti teistes osades. Maoensüümide ebapiisav tootmine võib põhjustada erinevate haiguste teket.

Maksaensüümid

Maksaensüümid on väga olulised erinevate biokeemiliste protsesside voolamisel organismis. Selle organi poolt toodetud valgumolekulide funktsioonid on nii suured ja mitmekesised, et on tavaline, et kõik maksaensüümid jagatakse kolme põhirühma:

  • Sekreteerivad ensüümid, mis on ette nähtud vere hüübimise reguleerimiseks. Nende hulka kuuluvad koliinesteraas ja protrombinaas.
  • Maksa ensüümide indikaatorid, sealhulgas aspartaadi aminotransferaas, lühendatud AST, alaniini aminotransferaas, vastava ALT ja laktaatdehüdrogenaasi nimetusega LDH. Need ensüümid signaalivad elundi kudede kahjustusi, mis hävitavad hepatotsüüte, "lahkuvad" maksarakke ja sisenevad vereringesse;
  • Erituvad ensüümid toodetakse maksas ja lahkuvad kehast higi sapiga. Need ensüümid hõlmavad leeliselist fosfataasi. Kui suurenevad sapi väljavoolu leeliselise fosfataasi keha tasemest.

Teatud maksaensüümide katkestamine tulevikus võib viia erinevate haiguste tekkeni või anda märku nende esinemisest praegu.

Üks kõige informatiivsemaid analüüse maksahaiguste kohta on vere biokeemia, mis võimaldab määrata indikaatorensüümide AST, ATL taset. Seega on aspartaataminotransferaas naistele 20-40 U / l ja meestel 15-31 U / l. Selle ensüümi aktiivsuse suurenemine võib viidata mehhaanilise või nekrootilise iseloomuga hepatotsüütide kahjustumisele. Alaniinaminotransferaasi normaalne sisaldus ei tohiks naistel ületada 12-32 U / l ja meestel normaalse ALAT aktiivsuse näitaja vahemikus 10-40 U / l. ALT aktiivsuse suurenemine, mis saavutati kümnekordselt, võib viidata keha nakkushaiguste arengule ja kaua enne nende esimeste sümptomite ilmnemist.

Diferentsiaaldiagnoosimisel kasutatakse reeglina täiendavaid uuringuid maksaensüümide aktiivsuse kohta. Selleks võib läbi viia LDH, GGT ja GLDG analüüsi:

    Laktaatdehüdrogenaasi normaalne aktiivsus on näitaja, mis varieerub 140-350 U / l vahel.

GLDG kõrgenenud tasemed võivad olla märgiks düstroofilistest organite kahjustustest, raskest mürgistusest, nakkusohtlikest haigustest või onkoloogiast. Sellise ensüümi maksimaalne lubatud näitaja naistele on 3,0 U / l ja meestel - 4, 0 U / l.

GGT ensüümi aktiivsus meestel on kuni 55 U / l naistele - kuni 38 U / l. Kõrvalekalded sellest normist võivad viidata nii diabeedi kui ka sapiteede haiguste tekkele. Sellisel juhul võib ensüümi aktiivsuse näitaja suureneda kümnekordselt. Lisaks kasutatakse alkohoolse hepatoosi määramiseks kaasaegses meditsiinis GGT.

Maksa sünteesitud ensüümidel on erinevad funktsioonid. Seega, mõned neist koos sapiga erituvad elundist sapi kanalite kaudu ja osalevad aktiivselt toidu seedimise protsessis. Leeliseline fosfataas on selle parim näide. Selle ensüümi aktiivsuse normaalne näitaja veres peaks olema vahemikus 30-90 U / l. Tuleb märkida, et meestel võib see arv ulatuda 120 U / l-ni (intensiivsete metaboolsete protsesside korral võib näitaja suureneda).

Vere ensüümid

Ensüümide aktiivsuse ja nende sisalduse määramine kehas on üks peamisi diagnostilisi meetodeid erinevate haiguste kindlakstegemiseks. Seega võivad vereplasmas sisalduvad vere ensüümid tähendada maksa, põletikuliste ja nekrootiliste protsesside patoloogiate arengut kudede rakkudes, südame-veresoonkonna haigusi jne. Vere ensüümid jagunevad tavaliselt kahte rühma. Esimesse rühma kuuluvad ensüümid, mida mõned organid sekreteerivad vereplasmas. Näiteks toodab maks ensüümide nn prekursoreid, mis on vajalikud vere hüübimissüsteemi tööks.

Teisel rühmal on palju rohkem vere ensüüme. Tervete inimeste kehas ei ole sellistel valgumolekulidel füsioloogilist tähtsust vereplasmas, kuna nad toimivad ainult rakusisesel tasemel toodetud organites ja kudedes. Tavaliselt peaks selliste ensüümide aktiivsus olema madal ja konstantne. Kui rakud on kahjustatud, millega kaasnevad erinevad haigused, vabanevad neis sisalduvad ensüümid ja sisenevad vereringesse. Selle põhjuseks võivad olla põletikulised ja nekrootilised protsessid. Esimesel juhul tekib ensüümide vabanemine rakumembraani läbilaskvuse rikkumise tõttu, teisel - rakkude terviklikkuse rikkumise tõttu. Pealegi, mida suurem on ensüümide tase veres, seda suurem on rakkude kahjustuse aste.

Biokeemiline analüüs võimaldab määrata teatud ensüümide aktiivsust vereplasmas. Seda kasutatakse aktiivselt maksa, südame, skeletilihaste ja teiste inimkehade kudede diagnoosimisel. Lisaks võtab nn ensüümiagnoos teatud haiguste määramisel arvesse ensüümide subtsellulaarset lokaliseerimist. Selliste uuringute tulemused võimaldavad meil täpselt kindlaks teha, millised protsessid kehas toimuvad. Seega on kudedes põletikuliste protsesside ajal tsütosoolne lokalisatsioon ja nekrootiliste kahjustuste korral määratakse tuuma- või mitokondriaalsed ensüümid.

Tuleb märkida, et ensüümide sisalduse suurenemine veres ei ole alati tingitud koekahjustustest. Aktiivset patoloogilist kudede levikut organismis, eriti vähktõve korral, teatud ensüümide suurenenud tootmist või neerude eritumise vähenemist võib määrata ka teatud ensüümide sisalduse suurenemise veres.

Ensüümid: meditsiinis kasutatavad ravimid

Kaasaegses meditsiinis on eriline koht erinevate ensüümide kasutamiseks diagnostilistel ja terapeutilistel eesmärkidel. Samuti on ensüümid leidnud nende kasutamise spetsiifiliste reagentidena, mis võimaldavad täpselt määrata erinevaid aineid. Näiteks glükoosi taseme määramiseks uriinis ja seerumis kasutatakse kaasaegsetes laborites glükoosi oksüdaasi. Uureesi kasutatakse urea sisalduse hindamiseks uriinis ja vereanalüüsidega. Eri tüüpi dehüdrogenaasid võivad täpselt määrata erinevate substraatide (laktaat, püruvaat, etüülalkohol jne) olemasolu.

Ensüümide kõrge immunogeensus piirab oluliselt nende kasutamist terapeutilistel eesmärkidel. Sellest hoolimata arendatakse nn ensüümiravi aktiivselt, kasutades ensüüme (nende sisaldusega ravimeid) asendusravi vahendina või kompleksse ravi elemendina. Asendusravi kasutatakse gastrointestinaalse trakti haiguste korral, mille tekke põhjustab seedetrakti ebapiisav tootmine. Pankrease ensüümide puudulikkusega võib nende puudust kompenseerida suukaudsete ravimitega, milles neid esineb.

Kompleksravi täiendava elemendi rollis võib ensüüme kasutada erinevate haiguste korral. Näiteks valuliste haavade ravis kasutatakse proteolüütilisi ensüüme, nagu trüpsiin ja kimotrüpsiin. Adenoviiruse konjunktiviidi või herpese keratiidi raviks kasutatakse preparaate, mis sisaldavad desoksüribonukleaasi ja ribonukleaasi ensüüme. Ensüümpreparaate kasutatakse ka tromboosi ja trombemboolia, vähi raviks jne. Nende kasutamine on oluline põletus- ja operatsioonijärgsete hõõrdekontuuride resorptsiooni jaoks.

Ensüümide kasutamine kaasaegses meditsiinis on väga mitmekesine ja see valdkond areneb pidevalt, mis võimaldab teil pidevalt leida uusi ja tõhusamaid meetodeid teatud haiguste raviks.